Postdoctorant en biologie structurale (H/F)

CNRS; Grenoble; Sur place; EUR 40 000 - 60 000; Plein temps

Résumé du poste

Un institut de recherche de renommée à Grenoble recherche un(e) postdoctorant(e) en biologie structurale pour étudier la structure des protéines. Le candidat(e) doit posséder un doctorat et une solide expérience en expression de protéines et cristallographie. Une connaissance en spectroscopie RMN est un plus. Ce poste offre un environnement collaboratif et multiculturel.

Qualifications

• Expérience démontrée en expression et purification de protéines.
• Connaissance en détermination de structures par cryo-EM.
• Capacité à travailler dans un environnement multiculturel.

Responsabilités

• Étudier la structure et la dynamique de protéines d’échafaudage.
• Expression et purification de protéines en vue d'analyses.
• Caractérisation par RMN et analyse biophysiques des interactions.

Connaissances

Expression et purification de protéines

Détermination de structures par cristallographie aux rayons X

Cryo-microscopie électronique

Spectroscopie RMN des protéines

Anglais (B1)

Formation

Doctorat en chimie, biochimie, biophysique ou biologie structurale

Description du poste

Cette offre est disponible dans les langues suivantes :

Date Limite Candidature : jeudi 21 août 2025 23:59:00 heure de Paris

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Informations générales

Intitulé de l'offre : Postdoctorant en biologie structurale (H/F)
Référence : UMR5075-CYNDAV-075
Nombre de Postes : 1
Lieu de travail : GRENOBLE
Date de publication : jeudi 31 juillet 2025
Type de contrat : Chercheur en contrat CDD
Durée du contrat : 24 mois
Date d'embauche prévue : 1 novembre 2025
Quotité de travail : Complet
Rémunération : entre 2991 € et 4166 € (selon expérience
Niveau d'études souhaité : Doctorat
Expérience souhaitée : 1 à 4 années
Section(s) CN : 01 - Interactions, particules, noyaux du laboratoire au cosmos

Missions

Le candidat étudiera la structure et la dynamique de grandes protéines d’échafaudage intrinsèquement désordonnées, ainsi que leurs interactions avec les kinases des voies de signalisation MAPK (mitogen-activated protein kinases).

Activités

- Expression et purification de protéines (E. coli/cellules d’insectes) en vue d’analyses structurale et biophysique
- Caractérisation par RMN des régions intrinsèquement désordonnées de protéines d’échafaudage et de leurs interactions avec des kinases
- Analyse biophysiques des interactions protéine-protéine
- Détermination de structures de complexes kinase/protéine d’échafaudage par cristallographie aux rayons X ou cryo-microscopie électronique

Compétences

Le candidat est titulaire d’un doctorat en chimie, biochimie, biophysique ou biologie structurale, et possède une expérience démontrée en expression et purification de protéines, ainsi qu’en détermination de structures par cryo-microscopie électronique (cryo-EM) et/ou cristallographie aux rayons X. Une connaissance de la spectroscopie RMN des protéines serait un atout. Un niveau d’anglais B1 est requis.

Contexte de travail

Situé sur le Polygone scientifique de Grenoble (ESRF/ILL/EMBL/IBS), l’Institut de Biologie Structurale (IBS) est un acteur d’envergure nationale et internationale dans le domaine de la biologie structurale intégrée. A la fois centre de recherche, plateau technique, site d'accueil et de formation scientifique, l'IBS a pour vocation le développement de recherches en biologie structurale, un champ de recherche capital pour la compréhension des mécanismes biologiques fondamentaux. Il s’appuie sur 12 plateformes à la pointe de la technologie.
En tant qu’unité mixte de recherche (CEA-CNRS-UGA) l’IBS est composé de 20 groupes de recherche, chacun de ces groupes proposant une approche multi-disciplinaire, aux frontières de la biologie, de la physique et de la chimie, en cohérence avec 3 axes de recherche. Près de 320 personnes y travaillent chercheurs, doctorants, ingénieurs et techniciens dans un environnement multiculturel et international.
La ou le candidat(e) intègrera le groupe de MaleneR.Jensen, spécialisée dans la compréhension du rôle fonctionnel des protéines intrinsèquement désordonnées dans la signalisation cellulaire. Le groupe met également l’accent sur le développement de méthodologies de pointe pour caractériser des complexes protéiques extrêmement dynamiques.
Plus d’infos sur : www.jensen-nmr.fr

Contraintes et risques

Sans.
La recherche se fera indifféremment en français ou anglais, néanmoins il est attendu que le candidat non-francophone s'efforce d'apprendre les bases du français afin de faciliter la communication et son intégration dans le laboratoire.